Jest to inny rodzaj helikazy niż ten służący komórce do rozplatania DNA podczas replikacji. Zadaniem tej maszyny jest terminowanie transkrypcji u bakterii. Innymi słowy pomaga ona w oddzielaniu się matrycowego RNA (mRNA), gdy zostaje na nie przepisany gen. Helikaza Rho to dość skomplikowany robot. Jedne domeny słożą niczym dłonie do nawijania jak na szpulkę mRNA aż helikaza zbliży się do części terminacyjnej genu (pokazano to na obrazku i na pierwszym filmie). „Dłonie” te, każda z nich chwyta jeden nukleotyd i obraca się w koło podczas hydrolizy ATP, z którego to procesu helikaza pozyskuje energię. Wówczas pierścień się rozdziela (pęka), łańcuch mRNA wchodzi do jego wnętrza i następnie się zamyka. Następnie helikaza Rho działa na tych samych zasadach, co helikaza DNA – rozplata podwójną helisę DNA-mRNA aż oddzieli mRNA od DNA (ten proces pokazano na drugiej ilustracji i na drugim filmie).
(1) „Two models of hexameric helicase nucleic-acid translocation. As indicated by the crystal structure2, five nucleotides of RNA (spheres) interact with five subunits of the helicase (hands A–E). The red closed hand is the subunit that has the tightest grip on the RNA, and is activated for ATP hydrolysis. The subunits represented by orange hands are in various tight and weak binding states. The green, open hand is the D subunit, which has limited interactions with RNA. a, The one-nucleotide-per-ATP stepping model proposes that, with every ATP-hydrolysis cycle, the subunit with the tightest grip on RNA (red hand) releases one nucleotide of RNA from the 5ʹ end, and a subunit grabs one nucleotide of RNA from the 3ʹ end (green hand). Thus, Rho moves along RNA in the 5ʹ-to-3ʹ direction with steps of one nucleotide per ATP hydrolysed. b, In the zipper-lock model, which involves movement along more than one nucleotide per ATP hydrolysed, the tightly bound subunit functions as the zipper-lock. With every ATP-hydrolysis cycle, the zipper is unlocked, which causes a global change in the RNA-binding staircase (orange hands become blue), releasing a large segment of RNA from the 5ʹ end. A new zipper-lock is formed at an adjacent subunit, which restores the RNA-binding staircase, allowing it to spontaneously bind a new segment of RNA from the 3ʹ end. Thus, by fluctuating between tight and weak states, the hexamer ring translocates more than one nucleotide per ATP hydrolysed. Pi, inorganic phosphate.”
(2) „Rho termination factor is an essential hexameric helicase responsible for terminating 20–50% of all mRNA synthesis in Escherichia coli. We used single-molecule force spectroscopy to investigate Rho–RNA binding interactions at the Rho utilization site of the λtR1 terminator. Our results are consistent with Rho complexes adopting two states: one that binds 57 ± 2 nt of RNA across all six of the Rho primary binding sites, and another that binds 85 ± 2 nt at the six primary sites plus a single secondary site situated at the center of the hexamer. The single-molecule data serve to establish that Rho translocates 5′ → 3′ toward RNA polymerase (RNAP) by a tethered-tracking mechanism, looping out the intervening RNA between the Rho utilization site and RNAP. These findings lead to a general model for Rho binding and translocation and establish a novel experimental approach that should facilitate additional single-molecule studies of RNA-binding proteins.”
Hydroliza (rozkładanie) ATP w miejscach aktywnych wywołuje u helikazy zmiany konformacyjne, na zasadzie wielopostaciowych ‘skurczów’ elementów struktury tego molekularnego robota, służącego do rozplatania DNA. Wydłużone domeny mają powinowactwo do DNA (lub DNA i RNA w zależności od typu helikazy) i tam znajdują fizyczne oparcie, co umożliwia dosłowne odpychanie się i przemieszczanie wzdluż podwójnej helisy, którą rozdziela na dwa osobne łąńcuchy.
Podczas synchronicznych skurczów, polegających na zmianie konformacji odpowiednich domen, które można sobie wyobrazić, jako osobne ściśle dopasowane motory, helikaza wiruje w koło jednego łańcucha DNA i rozplata podwójną helisę. Sześć podjednostek działa niczym sześć cylindrów w silniku.
przyroda
@biologia_niedarwinowskie_mechanizmy_adaptacyjne 
Musisz się zalogować aby dodać komentarz.